牛津大学的物理学家Chiara Marletto与Coles和Vedral合作研究关于细菌-量子纠缠的论文，她说：“整个领域都试图证明这一点，即不仅量子理论适用于这些生物系统，而且测试这些系统是否利用量子物理来发挥其功能也是有可能的 。 ”
1生物学基本反应中的量子效应
到20世纪80年代中期，加州大学伯克利分校的生物化学家Judith Klinman确信，有关酶催化的传统解释是不完整的 。 当代理论认为，在形状匹配的基础上，酶和底物按照经典力学规律发生相互作用，将底物聚集在其活性位点，并将分子结构的过渡态稳定下来，从而将反应速率增加到万亿倍或更高 。 然而Klinman从酵母中提取酶进行体外实验后，得到了奇怪的结果 。
在催化苄醇氧化成苯甲醛时，醇脱氢酶会将氢原子从一个位置移到另一个位置 。 出乎意料的是，当Klinman和她的同事用较重的同位素氘和氚替换底物中的特定氢原子时，反应急剧减慢 。 虽然酶催化的经典阐释可以包容适度的同位素效应，但无法说明Klinman观察到的反应速率大幅度下降的原因 。 她说：“我们所观察到的现象与现有理论存在偏离 。 ”
她的团队一直在探究，后来在1989年，他们以流传于酶研究圈子的想法为基础，发表了一种解释：催化反应涉及一种称为隧穿效应的量子“戏法” 。 Al-Khalili解释说，量子隧穿好比踢足球穿过一座山，这里的足球就是电子或其他粒子，而山就是阻碍反应发生的能量势垒 。 “在经典世界，你需要狠踢一脚才能让球翻过山到达另一边 。 而在量子世界，你无需这么做 。 球可以升到半路，凭空消失，再从另一边出现 。 ”
传统的酶催化理论认为，蛋白质通过降低活化能来加速反应 。 但是一些研究人员认为，一种被称为隧穿效应的量子“戏法”也发挥着作用，并且酶活性位点的结构可能已经进化到能够利用这种现象 。 | 图片来源：LUCY READING-IKKANDA
图中横轴表示反应过程，纵轴表示能量 。
曲线A：能量势垒（称为活化能）阻止许多化学反应自发地进行 。
曲线B：酶稳定了允许反应（例如分子内氢原子的运动）发生的中间或“过渡”状态，从而降低了该势垒 。
曲线C：在量子隧穿过程中，粒子会以一定的概率瞬间穿过势垒 。 如果分子内的粒子通过量子隧穿转移，则可以绕过中间态 。
Klinman的团队在那篇文章和后来的论文中提出，在苄醇氧化和许多其他反应的催化过程中，氢转移会在隧穿效应的帮助下进行 。 这有助于解释为什么氘和氚常常会阻碍反应发生——更重的粒子更难以产生隧穿效应，从而也会使同分子中的其他粒子更难产生隧穿效应 。 Al-Khalili 说，Klinman小组观察到的效应此后被其他实验室在多种酶中进行了复制，这些效应为生物系统中的量子效应“假说”提供了最强有力的证据 。
虽然现在人们普遍认为生物催化中会发生隧穿效应，但对于其重要程度以及是否可能受自然选择影响，研究者之间出现了分歧 。 例如，科罗拉多州立大学的化学家Richard Finke表明，无论酶是否存在，一些反应都会表现出相似程度的同位素效应，这表明酶不太可能经过了特别的进化适应来增强其催化的反应中的隧穿效应 。 目前还不清楚隧穿效应能在多大程度上加速反应；一些研究人员认为，在主要由经典力学支配的过程中，这种影响通常只能产生微小的推动作用 。
Klinman认为，酶的隧穿效应要远为根本 。 她表示，酶可以创造非常精确和紧凑的活性位点结构以促进隧穿效应 。 例如在催化反应期间，酶会改变构象以使氢供体和受体位点足够接近——相距约0.27纳米以内——以促进隧穿效应 。
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