什么是关键酶?


什么是关键酶?


生物有三个层次的代谢调节,分别是:1、细胞水平的代谢调节 。2、激素水平的代谢调节 。3、整体水平的代谢调节 。
代谢途径中决定反应的速度和方向的酶称为关键酶 。它有三个特点:1、它催化的反应速度最慢,所以又称限速酶 。其活性决定代谢的总速度 。2、它常常催化单向反应,其活性能决定代谢的方向 。3、它常常受多种效应剂的调节 。
己糖激酶是糖酵解过程关键酶之一
关键酶的特点及其机理机制 篇11、它催化的反应速度最慢,所以又称限速酶(rate-limiting enzymes) 。其活性决定代谢的总速度 。
2、它常常催化单向反应或非平衡反应 , 其活性能决定代谢的方向 。
3、它通常处于代谢途径的起始部或分支处 。
4、它的活性除受底物控制外还受多种代谢物或效应剂的调节 。
关键酶的特点及其机理机制 篇2酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)
酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步 。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键,如离子键、氢键、疏水键,也包括范德华力 。它们结合时产生的能量称为结合能(binding energy) 。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性 。
若酶只与底物互补生成ES复合物,不能进一步促使底物进入过渡状态,那么酶的催化作用不能发生 。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键,生成酶与底物的过渡状态互补的复合物,才能完成酶的催化作用 。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态 。即底物分子成为活化分子 , 为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件 。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质,不同于反应过程中的中间产物 。就分子的过渡状态而言,它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的 。
当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态 , 这过程已释放较多的结合能,现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能,从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子,于是加速化学反应的速度
1.邻近效应与定向排列
2.多元催化(multielement catalysis)
3.表面效应(surface effect)
应该指出的是 , 一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用,这是酶促进反应高效率的重要原因 。
关键酶的`特点及其机理机制 篇3酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同 , 也是先和反应物(酶的底物)结合成络合物,通过降低反应的能来提高化学反应的速度,在恒定温度下,化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大,但其平均值较低,这是反应的初态 。
S(底物)→P(产物)这个反应之所以能够进行,是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化(过渡态)分子,活化分子越多,反应速度越快 。在特定温度时,化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量(千卡) 。
酶(E)的作用是:与S暂时结合形成一个新化合物ES,ES的活化状态(过渡态)比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多 。ES再反应产生P,同时释放E.E可与另外的S分子结合,再重复这个循环 。降低整个反应所需的活化能,使在单位时间内有更多的分子进行反应,反应速度得以加快 。如没有催化剂存在时,过氧化氢分解为水和氧的反应(2H2O2→2H2O+O2)需要的活化能为每摩尔18千卡(1千卡=4.187焦耳),用过氧化氢酶催化此反应时,只需要活化能每摩尔2千卡,反应速度约增加10^11倍 。

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